第17章生物化学。
本章重点 本篇2000～20西年约考过149题。每年必考点有：蛋白质的结构与功能(约l7题)，核酸的结构与功能(约l4题)，酶(约20题)，糖代谢(约13题)，脂类代谢(约22题)，氨基酸代谢(约11题)，遗传信息的传递(约10题)。
考生重点掌握：蛋白质的结构；dna的结构与功能；酶的分子结构与催化作用；糖原的分解代谢；脂肪的合成与分解代谢；氨基酸和氨的代谢；dna的生物合成。
第1单元蛋白质的结构与功能。
重点提示。本单元2000～2009年约考过l7题，其中氨基酸与多肽5题，蛋白质的结构域功能8题，蛋白质的理化性质4题。本单元几乎每年必考，题量2～3题。
出题重点集中在蛋白质的结构，其次是蛋白质的理化性质，应重点掌握。
考点串讲。一、氨基酸与多肽。
(一)氨基酸的结构与分类。
1．结构由共同连接在α-碳原子的nh3+、c00-及支链组成，h2nchrcooh为通式。
2．必需氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸(蛋氨酸)、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸和缬氨酸8种(2008)。
3．分类。(1)非极性疏水性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸等。
(2)极***氨基酸：色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、蛋氨酸、苏氨酸等。
(3)酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸)。
(4)碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4．半胱氨酸和胱氨酸两个半胱氨酸的巯基脱氢后以二硫键结合形成胱氨酸，蛋白中不少半胱氨酸以胱氨酸的形式存在)。
5．氨基酸的理化性质
(1)两性解离和等电点：两性氨基酸，成为兼性离子时的ph。
(2)紫外线吸收性质：280nm的光吸收值，用于分析蛋白质的含量。
(3)茚三酮反应：570nm波长处最大吸收峰，做氨基酸的定量分析。
(二)肽键与肽链。
1．肽键连接两个氨基酸的酰胺键，有一定双键性能，不能自由旋转。 (2003)
2．肽链氨基酸通过肽键连接互相结合组成。二肽，三肽，寡肽，多肽。
3．生物活性肽谷胱甘肽、多肽类激素和神经肽。
二、蛋白质的结构和功能。
(一)蛋白质的一级结构。
1．即n-端至c-端氨基酸的排列顺序，是蛋白质空间构象和生物学功能的基础(2007)。
2．主要化学键为肽键，部分包含二硫键(2000)。
(二)蛋白质的二级结构。
即肽链主链骨架原子的相对空间位置，包括α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲)。
1．α螺旋螺旋式上升，顺时钟方向，肽键的n-h和第四个肽键的羰基氧形成氢键，与螺旋长轴基本平行，稳固螺旋结构，氨基酸侧链伸向螺旋外侧(2001)。
2．β折叠以cα为旋转点，折叠成锯齿状结构，残基侧链位于锯齿状结构的上下方。
3．模体二个或三个具有二级结构的肽段，具有特征性的氨基酸序列、特殊的空间构象，发挥特殊的功能；锌指结构。
(三)**和四级结构的概念。
1．**结构为全部氨基酸残基的相对空间位置。
2．结构域**结构的划分，球状或纤维状区域，折叠紧密。
3．分子伴侣保护协助蛋白质折叠成天然构象或四级结构，如二硫键的正确形成、热休克蛋白等。
4．四级结构蛋白质分子各亚基之间特定的三维空间排布。氢键和离子键为各亚基间的主要结合力，同二聚体，异二聚体(2003)。
三、蛋白质结构与功能的关系。
(一)蛋白质一级结构与功能的关系。
1．一级结构是空问构象的基础。
2．一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象和功能也相似。
3．起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，会严重影响空问构象甚至生理功能。
(二)蛋白质高级结构与功能的关系。
1．血红蛋白构象的变化与功能。
(1)血红蛋白具有4个亚基组成的四级结构，α2β2。
(2)每个亚基结构中间有一个疏水局部，可结合1分子血红素、携带l分子氧。
(3)紧张态：未结合氧时α1β1和α2β2呈对角排列，结构较紧密，与02亲和力小。
(4)松弛态：结合氧后，血红蛋白(二)三和四级结构发生变化，α1β1和α2β2长轴呈15°夹角，结构相对松弛。
2．蛋白质构象的改变可造成的疾病老年痴呆症，亨丁顿舞蹈病、疯牛病。
四、蛋白质的理化性质。
(一)蛋白质的两性电离、胶体性质。
1．在一定ph条件下可解离为带正电荷或负电荷的基团。
2．大小属胶粒范围，亲水基团可吸引水分子。
(二)蛋白质的变性)
1．蛋白质空间构象的破坏，理化性质的改变以及生物活性的丧失。二硫键和非共价键的破坏，不涉及氨基酸序列的改变。
2．变性后的蛋白质疏水侧链暴露，易于析出、沉淀。
3．变性程度轻的蛋白质，去除变性因素后，可恢复或部分恢复原有的构象和功能，称为复性。
历年经典试题。
1．下列氨基酸中属于酸性氨基酸的是(d)
a．丙氨酸。
b．赖氨酸。
c．丝氨酸。
d．谷氨酸。
e．苯丙氨酸。
2．含巯基的氨基酸是(c)
a．蛋氨酸。
b．丝氨酸
c．半胱氨酸。
d．脯氨酸。
e．鸟氨酸。
3．属于必需氨基酸的是(d)
a．丙氨酸。
b．丝氨酸。
c．天冬氨酸。
d．甲硫氨酸。
e．谷氨酸。
4．下列关于肽键性质和组成的叙述正确的是(d)
a．由c0和c—cooh组成。
b．由cal和ca2组成。
c．由ca和n组成。
d．肽键有一定程度双键性质。
e．肽键可以自由旋转。
5．维系蛋白质分子一级结构的化学键是(b)
a．离子键。
b．肽键。c．二硫键。
d．氢键。e．疏水键。
6．蛋白质二级结构是指分子中(c)
a．氨基酸的排列顺序。
b．每一氨基酸侧链的空间构象。
c．局部主链的空间构象。
d．亚基间相对的空间位置。
e．每一原子的相对空间位置。
7．蛋白质合成后经化学修饰的氨基酸是(b)
a．半胱氨酸。
b．羟脯氨酸。
c．甲硫(蛋)氨酸。
d．丝氨酸。
e．酪氨酸。
8．下列有关蛋白质变性的叙述，错误的是(d)
a．蛋白质变性时其一级结构不受影响。
b．蛋白质变性时其理化性质发生变化。
c．蛋白质变性时其生物学活性降低或丧失。
d．去除变性因素后变性蛋白质都可以复性。
e．球蛋白变性后其水溶性降低。
9．变性蛋白质的主要特点是(d)
a．不易被蛋白酶水解。
b．分子量降低。
c．溶解性增加。
d．生物学活性丧失。
e．共价键被破坏。
10～11题共用备选答案)
a．一级结构破坏。
b．二级结构破坏。
c．**结构破坏。
d．四级结构破坏。
e．空间结构破坏。
10．亚基解聚时(d)
11．蛋白酶水解时(a)
第2单元核酸的结构与功能。
重点提示。本单元2000～2009年约考过l4题，核酸基本组成2题，dna结构与功能5题，dna变性与应用2题，rna结构域功能5题。每年必考，题量2～3题。
出题重点集中在dna的结构与功能，其次是dna变性，一定要重点掌握。
考点串讲。一、核酸的基本组成单位。
(一)核苷酸的分子组成。
1．碱基腺嘌呤(a)、鸟嘌呤、胞嘧啶、（c）、胸腺嘧啶（t）、尿嘧啶（u）。（2003）。
2．戊糖 β-d-2．脱氧核糖，β-d-核糖。
3．核苷(脱氧核苷) 碱基和核糖或脱氧核糖问通过糖苷键结合形成，c-1′为连接位置。
4．核苷酸核苷与磷酸结合，多数磷酸基团位于第五位碳原子c-5′上。
(二)核酸。
1．核酸的一级结构核苷酸系列，也称碱基系列。
2．磷酸二酯键四种脱氧核苷酸之间通过该化学键形成多聚脱氧核苷酸为dna，rna则为多聚核苷酸链。
3．方向性 3′-oh与5′磷酸基之间形成的3′，5′磷酸二酯键。
4．dna的书写从5 ′末端到3′末端。
5．rna的组成由核糖组成，不含脱氧核糖；嘧啶为胞嘧啶和尿嘧啶，不含胸腺嘧啶。
6．核糖(脱氧核糖)和磷酸基团共同构成核酸分子的骨架结构；但遗传信息的携带和传递由碱基排列顺序变化而实现(2002)。
二、dna的结构与功能。
(一)dna碱基组成规律——chargaff规则。
1．腺嘌呤(a)与胸腺嘧啶(t)的摩尔数相等，鸟嘌呤(g)的摩尔数与胞嘧啶(c)相等)。
2．不同生物种属的dna碱基组成不同。
3．同一个体不同组织、器官的dna具有相同的碱基组成。
(二)dna的一级结构。
由脱氧核糖核苷酸形-的多聚脱氧核糖核苷酸，核苷酸的排列顺序即为其一级结构)。
(三)dna双螺旋结构。
1．反向平行的互补双链结构)。
2．右手螺旋结构的直径2nm，一周包含10对碱基，螺距3．4nm，表面存在大沟和小沟。
3．疏水力和氢键共同维系双螺旋结构的稳定)，横向依靠两条链互补碱基间的氢键维系，纵向靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。
(四)dna高级结构。
dna双螺旋链再盘绕形成超螺旋结构，有正超螺旋结构和负超螺旋结构。
(五)dna的功能。
以基因的形式荷载遗传信息，作为基因复制和转录的模板。
三、dna变性及其应用。
(一)dna变性和复性的概念。
1．dna的变性某些理化因素作用下，dna双链的互补碱基对之间的氢键断裂，使dna双螺旋结构松散，成为单链的现象称为dna变性。不涉及一级结构的改变(2007)。
2．解链温度又称溶解温度(tm)，dna分子内50％的双链结构被打开，高低同g、c含量有关。
3．dna的复性变性的dna在适当条件下，两条互补链重新配对，恢复天然的双螺旋构象。
2019年临床执业助理医师考试大纲生物化学
新阳光教育执业医师考试。新阳光教育执业医师考试 2012012 2年临床助理医师考试大纲 生物化学单元细目要点。一 蛋白质的化学 1.蛋白质的分子组成。1 元素组成。2 基本单位。2.蛋白质的分子结构。1 肽键与肽。2 一级结构。3 二级结构 螺旋。4 和四级结构概念。3.蛋白质的理化性质 1 等电...